洞察：研究人员使用电子冷冻断层扫描技术揭

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一种古老的技术可以锻炼肌肉[url=http:///www.biofeng.com/xibaopeiyang/media/M3003.html]EMEM培养基[/url]贴壁细胞若出现生长不均，成岛状生长，可将细胞进行消化，重新打散细胞，加入新鲜培养基进行培养。[align=center]

                               
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肉瘤是肌原纤维的小的重复亚单位肌原纤维是长的圆柱体捆绑在一起形成肌肉纤维。在肉瘤内部肌球蛋白和肌动蛋白蛋白的细丝相互作用产生肌肉收缩和松弛。到目为止研究肌肉组织结构和功能的传统验方法是在重建的蛋白质复合物中进行的或者存在分辨率低的问题。R说：相反电子低温断层扫描使我们能够获取冰冻肌肉的详细且伪影的D图像。





长期以来C-ET一直是一种成熟而利基的方法。但是电子低温显微镜(-EM)的最新技术进展以及低温聚焦离子束(FIB)铣削的新发展都在推动-ET的分辨率。与-EM相似研究人员可以在非常低的温度(-C)下速冷冻生物样品。通过此过程样品可保持其水合和精细结构并保持接其天然状态。然后应用FIB铣削以刮除多余的材料并为透电子显微镜获得约纳米的理想厚度该透电子显微镜在样品沿轴倾斜时会获取多个图像。最后计算方法以高分辨率重建维图像。


R的团队对在国王学院分离的小鼠肌原纤维进行了冷冻-ET并获得了一个纳米的分辨率(百万分之一毫米足以看到蛋白质中的精细结构)：我们现在可以仔细观察一下肌原纤维R说：这是法想象的。


天然纤维


肌原纤维的计算重建显示了肌节的维组织包括子区域M-A-和I-带以及Z盘它们意外地形成了更不规则的格并采用了不同的构型。科学家使用了肌球蛋白与肌动蛋白牢固结合的样本代表了肌肉收缩的一个阶段即所谓的严格状态。际上他们可以首次在天然细胞中观察到同一肌球蛋白的两个头部如何与肌动蛋白丝结合。他们还发现双头不仅与相同的肌动蛋白丝相互作用而且还发现分裂在两条肌动蛋白丝之间。这以从未见过表明与下一个肌动蛋白丝的邻性比相邻头之间的协同作用更强。